Jun 9, 2023 | Sociedad

El CONICET reveló la estructura de una proteína que causa el mal del Río Cuarto

Un equipo multidisciplinario conformado por especialistas del INTA (Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria) y el Instituto Leloir han dado a conocer este descubrimiento que abre nuevas perspectivas
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Mariana del Vas, Demián Monti y Gabriela Llauger conforman el equipo de investigación responsable de revelar la estructura de la proteína P-91. Crédito: Conicet.

Un equipo de investigación integrado por especialistas del CONICET en el Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires (IIBBA, CONICET-Fundación Instituto Leloir) y en el INTA ha logrado un importante descubrimiento relacionado con el Mal de Río Cuarto (MRC), la enfermedad viral más devastadora del maíz en Argentina. 

Con el objetivo de encontrar estrategias biotecnológicas efectivas para combatir esta enfermedad, los especialistas del CONICET y el INTA se unieron para estudiar la estructura y función de la proteína viral P9-1.

El estudio, publicado en la prestigiosa revista internacional mBio, revela con detalle las características del virus responsable de esta enfermedad, abriendo nuevas perspectivas para el manejo y control de esta amenaza agrícola.

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Con el objetivo de encontrar estrategias biotecnológicas efectivas para combatir esta enfermedad, los especialistas del CONICET y el INTA se unieron para estudiar la estructura y función de la proteína viral P9-1. Crédito: Conicet.

La estructura y función de la proteína clave 

El Mal de Río Cuarto (MRC) es responsable de importantes pérdidas económicas en la agricultura de Argentina. Este virus pertenece al género Fijivirus y es la causa de la enfermedad viral más grave y económicamente relevante en los cultivos de maíz en el país. 

El MRC produce efectos perjudiciales como enanismo, malformaciones en hojas y espigas, y otros síntomas que afectan negativamente el desarrollo de los cultivos de maíz.

La investigación demostró que la proteína adopta dos estados conformacionales en forma de anillo: uno compuesto por 10 copias de la proteína (decamérico) y otro por 12 copias (dodecamérico). Además, el estudio también proporciona pistas sobre su mecanismo de acción.

El genoma del virus del MRC codifica seis proteínas estructurales (P1 a P4, P8 y P10) y seis proteínas no estructurales (P5, P6, P7-1, P7-2, P9-1 y P9-2). La proteína P9-1 se localiza en viroplasmas de plantas e insectos huéspedes y, cuando se expresa sola, interactúa consigo misma dando lugar a estructuras citoplasmáticas similares a viroplasmas.

Después de un arduo trabajo multidisciplinario que se extendió por más de cinco años, científicos de Argentina, Uruguay, España y Bélgica lograron investigar minuciosamente la versatilidad estructural de la proteína P9-1 a nivel molecular. Este estudio en colaboración permitió obtener una comprensión detallada de las características estructurales de la proteína P9-1 en un nivel molecular.

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Lisandro Otero, uno de los autores del trabajo, tomando datos en el Sincrotrón SOLEIL de Francia, un acelerador de partículas. Otero explicó que pudieron establecer con precisión excepcional la posición en el espacio de los átomos que conforman la proteína, permitiendo así establecer su estructura tridimensional. Crédito: Conicet

Quienes conforman el equipo

Mariana del Vas es especialista en Virología Vegetal y Biotecnología. Hace más de una década, esta investigadora estableció que el MRC se multiplica en estructuras llamadas «viroplasmas» o fábricas virales, las cuales se forman tempranamente después de la infección y están compuestas principalmente por una proteína viral denominada P9-1. 

Respecto a la investigación, Del Vas afirmó en dialogo al CONICET “este estudio básico de un patógeno de gran interés agropecuario nos permitirá contribuir al manejo de la enfermedad desde la biotecnología”,

El hallazgo sentó las bases para el estudio realizado en colaboración con un grupo de especialistas del IIBBA, dirigidos por el biólogo estructural e investigador del CONICET, Lisandro Otero.

Otero, actual director del Laboratorio de Biología Estructural y Bioinformática del Instituto de Biotecnología Ambiental y Salud (INBIAS-CONICET) de la Universidad Nacional de Río Cuarto, y miembro del Centro de Rediseño e Ingeniería de Proteínas (CRIP) de la Universidad Nacional de San Martín explicó que pudieron establecer con precisión excepcional la posición en el espacio de los átomos que conforman la proteína, permitiendo así establecer su estructura tridimensional.

Por su parte, Gabriela Llauger, quien encabezó la investigación y es miembro del Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular (IABIMO) explicó que el virus MRCV replica su material genético y ensambla nuevas partículas virales dentro de estructuras llamadas fábricas virales. 

Estas fábricas están compuestas principalmente por la proteína P9-1 y este proceso se lleva a cabo de manera muy organizada, siendo necesario el suministro de energía en forma de ATP proporcionado por la planta.

Llauger también señaló que, en este punto de investigación, descubrieron que los anillos formados por 10 y 12 copias de la proteína se unen al ARN del genoma viral, lo cual aumenta su capacidad para utilizar el ATP de la planta y así favorecer la multiplicación del virus.

La investigación ha sido fundamental para comprender las bases moleculares, bioquímicas y celulares de la replicación viral y han permitido avanzar en el estudio de las diferentes propiedades biológicas de la proteína P9-1 en el manejo de enfermedades agrícolas como el Mal de Río Cuarto. Su investigación sienta las bases para el desarrollo de estrategias biotecnológicas y antivirales dirigidas a combatir esta enfermedad que afecta al cultivo de maíz.

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